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dc.contributor.authorRODRIGUEZ GARCIA, LUIS ANGEL-
dc.coverage.temporal<dc:subject>info:eu-repo/classification/cti/3</dc:subject>-
dc.date.accessioned2022-12-06T15:03:39Z-
dc.date.available2022-12-06T15:03:39Z-
dc.date.issued2022-05-
dc.identifier.urihttp://ilitia.cua.uam.mx:8080/jspui/handle/123456789/1123-
dc.description.abstractLas proteínas desempeñan diversas funciones en diversos procesos biológicos. Para que estas funcionen adecuadamente es necesario que se plieguen y mantengan una estructura tridimensional, sin embargo, diferentes condiciones de estrés pueden poner en riesgo a las proteínas y llevarlas a perder parcial o totalmente su estructura. Las proteínas de choque térmico (Hsp) pertenecen a la familia de las chaperonas moleculares, las cuales se encargan de mantener la homeostasis de las proteínas. La Hsp70 es una de las proteínas más estudiadas de esta subfamilia, se caracteriza por ser una proteína muy conservada en los organismos, cuyas actividades están relacionadas con el plegamiento, replegamiento y desagregación de diversas proteínas.en_US
dc.language.isoEspañolen_US
dc.publisherCiudad de México : UAM, Unidad Cuajimalpa, División de Ciencias Naturales e Ingeniería, Posgrado en Ciencias Naturales e Ingenieríaen_US
dc.subjectProteínas de choque térmico - Tesis y disertaciones académicasen_US
dc.subjectChaperonas molecularesen_US
dc.subjectPlegamiento de proteínasen_US
dc.titleEstudio bioinformático de las características estructurales de la interacción proteína-proteína entre las proteínas de choque térmico 70 de humano (hsp70) y proteínas blancoen_US
dc.typeTesis de maestríaen_US
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