The equilibrium unfolding of triosephosphate isomerase from T. cruzi in Guanidinium hydrochloride is a four state process : intrinsic fluorescence studies

Abstract

Actualmente existen diversos estudios cinéticos y al equilibrio de proteínas homólogas. Los primeros análisis al respecto concluyeron que las rutas de plegamiento siguen caminos similares para estas proteínas y que ciertas conformaciones se conservan durante la evolución. Sin embargo, existen proteínas homólogas que se pliegan por vías diferentes. Con respecto a los estudios realizados con la triosafosfato isomerasa (TIM) la desnaturalización ha mostrado: 1) procesos de dos estados y 2) procesos más complejos (incluyendo dos intermediarios y agregación inespecífica), en la transición del homodímero nativo a los monómeros desnaturalizados. En este trabajo estudiamos los cambios de la fluorescencia intrínseca de la TIM de Trypanosoma cruzi después de la incubación en hidrocloruro de guanidina. Nuestros resultados muestran que la reacción es descrita por un proceso de cuatro estados. Finalmente discutimos los resultados en términos de la heterogeneidad observada en la desnaturalización de la TIM.